PormasyonAgham

Biochemistry enzymes. Istraktura, mga katangian at pag-andar

Ang cell ng bawat buhay na organismo, milyon-milyong ng mga kemikal na reaksyon na maganap. Ang bawat isa sa mga ito ay mahalaga, kaya ito ay mahalaga upang mapanatili ang bilis ng biological na proseso sa isang mataas na antas. Halos araw-reaksyon ay catalyzed sa pamamagitan ng kanyang mga enzyme. Ano ang mga enzymes? Ano ang kanilang papel sa isang hawla?

Enzymes. depinisyon

Ang terminong "enzyme" ay nagmula sa Latin fermentum - lebadura. Maaari rin nilang tawaging enzymes mula sa salitang Griyego en zyme - "sa leaps at hangganan."

Enzymes - biologically aktibong sangkap, kaya ang anumang reaksyon na nagaganap sa cell, ay hindi maaaring gawin nang walang mga ito. Ang mga compounds na kumilos bilang catalysts. Alinsunod dito, ang anumang mga enzyme ay may dalawang pangunahing katangian:

1) Enzyme accelerates ang biochemical reaksyon, ngunit ito ay hindi nangauubos.

2) Ang halaga ng konstant ng ekilibrio ay hindi nagbabago, ngunit lamang accelerates ang tagumpay ng ang halagang ito.

Enzymes pabilisin biochemical reaksyon sa libu-libo, at sa ilang mga kaso, ang isang milyong beses. Nangangahulugan ito na sa kawalan ng sistema ng enzyme lahat ng intracellular proseso ay halos tumigil, at ang cell mismo namatay. Samakatuwid, ang papel na ginagampanan ng enzymes bilang aktibong ingredients ay mataas.

Ang iba't-ibang mga enzymes ay ginagawang posible upang-iba-ibahin umayos cell metabolismo. Sa anumang kaskad ng mga reaksyon ng pagkuha ng bahagi sa maraming iba't ibang klase ng mga enzymes. Biological catalysts ay may isang mataas selectivity sa pamamagitan ng isang tiyak na tulad ng Molekyul. T. Upang. Sa karamihan ng kaso enzymes ay mga protina sa kalikasan, ang mga ito sa tertiary o quaternary istraktura. Ang dahilan dito ay muli ang pagtitiyak ng Molekyul.

Ang function ng mga enzymes sa cell

Ang pangunahing gawain ng enzyme - acceleration kaukulang reaksyon. Ang anumang cascade proseso, dahil ang agnas ng hydrogen peroxide at nagtatapos glycolysis ay hindi nangangailangan ng pagkakaroon ng isang biological katalista.

Tamang operasyon ng enzymes nakakamit mataas na pagtitiyak sa isang tiyak na substrate. Ito ay nangangahulugan na ang katalista ay maaari lamang mapabilis tiyak na reaksyon at hindi higit, kahit na halos kapareho. Sa pamamagitan ng ang antas ng pagtitiyak ng enzyme, ang mga sumusunod na grupo:

1) enzymes na may ganap na pagtitiyak kapag catalyzed sa pamamagitan lamang ng isang solong reaksyon. Halimbawa, collagenase digests ang collagen, at maltase cleaves moltous.

2) enzymes na may kamag-anak na pagtitiyak. Kabilang dito ang mga sangkap na maaaring catalyze isang tiyak na klase ng mga reaksyon, halimbawa, hydrolytic cleavage.

biocatalyst trabaho ay nagsisimula sa ang koneksyon ng kanyang aktibong site sa substrate. Kasabay nito makipag-usap tungkol sa mga komplimentaryong pakikipag-ugnayan katulad ng isang lock at key. Ito ay tumutukoy sa isang buong match na may substrate ay bumubuo ng mga aktibong center, na ginagawang posible upang mapabilis ang reaksyon.

Ang susunod na hakbang ay binubuo sa kurso ng reaksyon. Nito bilis ay nagdaragdag sa pamamagitan ng pagkilos ng enzyme complex. Sa katapusan, makuha namin ang mga enzyme, na kung saan ay nauugnay sa mga produkto ng reaksyon.

Final stage - upang alisin ang mga produkto na reaksyon mula sa mga enzyme, na pagkatapos ng mga aktibong site sa sandaling muli magiging libre para sa isa pang operasyon.

Skematikong, ang gawain ng enzyme sa bawat antas ay maaaring nakasulat na bilang:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kung saan S - ay ang substrate, E - ang enzyme, at P - produkto.

pag-uuri ng mga enzymes

Sa katawan ng tao, maaari mong mahanap ang isang malaking bilang ng mga enzymes. Ang lahat ng kaalaman tungkol sa kanilang mga pag-andar at trabaho ay systematized, at bilang isang resulta doon ay isang pangkaraniwang pag-uuri, kung saan maaari mong madaling matukoy kung ano ang isang partikular na katalista. Narito ang anim na pangunahing klase ng mga enzymes, pati na rin ang ilang mga halimbawa ng mga subgroup.

  1. Oxidoreductase.

Enzymes ng klase na ito catalyze redox reaksyon. Kabuuang nakuhang muli 17 sub-group. Oxidoreductases ay karaniwang di-protina bahaging ibinigay bitamina o heme.

Kabilang sa mga oxidoreductases ay madalas na natagpuan ang mga sumusunod na subgroup:

a) dehydrogenase. Biochemistry-dehydrogenase enzyme ay cleaving hydrogen atoms at paglilipat ng ito sa isa pang substrate. subgroup na ito ay pinaka-karaniwan sa mga reaksyon ng paghinga, potosintesis. Bilang bahagi ng dehydrogenase ay kinakailangang naroroon sa anyo ng coenzyme NAD / NADH o flavoproteins FAD / FMN. Kadalasan may mga metal ions. Kabilang sa mga halimbawa enzymes tulad ng tsitohromreduktazy, pyruvate dehydrogenase, isocitrate dehydrogenase, at marami rin sa atay enzymes (lactate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase, at iba pa. D.).

b) oxidases. Ang isang bilang ng mga enzymes catalyze ang karagdagan ng oxygen sa hydrogen, kung saan ang mga produkto na reaksyon ay maaaring maging tubig o hydrogen peroxide (H 2 0, H 2 0 2). Mga halimbawa ng mga enzymes cytochrome oxidase, tyrosinase.

c) peroxidase at catalase - enzymes na catalyze ang agnas H 2 O 2 sa tubig at oxygen.

g) oxygenase. Ang mga biocatalysts mapabilis oxygen attachment sa substrate. Dofamingidroksilaza - isa sa mga halimbawa ng mga naturang mga enzymes.

2. Transferases.

Target enzymes ng pangkat na ito ay paglipat ng radicals mula sa sangkap ng donor kabuhayan sa mga tatanggap.

a) methyltransferase. DNA methyltransferase - key enzymes na kontrolin ang proseso ng replikasyon ng DNA. Methylation nucleotides ay gumaganap ng isang pangunahing papel sa regulasyon ng nucleic acid trabaho.

b) acyltransferase. Enzymes ng subgroup na ito ay transported mula sa isang Molekyul sa isa pang acyl group. Mga halimbawa acyltransferases: lecithin-kolesterol acyltransferase (nagdadala functional group na may isang mataba acid sa kolesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acyl group na ito ay ililipat sa lysophosphatidylcholine).

c) aminotransferases - enzymes na kasangkot sa conversion ng amino acids. Mga halimbawa ng mga enzymes alanine aminotransferase na catalyzes ang synthesis ng alanine mula pyruvate at glutamate sa pamamagitan ng paglilipat ng isang amino group.

g) phosphotransferase. Enzymes catalyze ang pagdaragdag ng ito sub-group ng pospeyt group. Ang isa pang pangalan phosphotransferase kinase, ay mas karaniwan. Kabilang sa mga halimbawa enzymes tulad ng hexokinase at aspartate, na kung saan ay naka-attach sa mga residues hexose pospeyt (halos asukal), at aspartic acid , ayon sa pagkakabanggit.

3. Hydrolases - isang klase ng mga enzymes na catalyze ang cleavage ng mga bono sa Molekyul, na sinusundan ng pagdaragdag ng tubig. Sangkap na pag-aari sa grupong ito - ang pangunahing digestive enzyme.

a) esterases - basagin ang mabangong kimiko bono. Halimbawa - lipases na masira taba.

b) glycosidases. Biochemistry enzymes ng serye na ito ay namamalagi sa ang pagkawasak ng glycoside bono ng Polymer (oligosaccharides at polysaccharides). Mga halimbawa: amylase, sucrase, maltase.

c) peptidase - enzymes na catalyze ang breakdown ng mga protina sa amino acids. Peptidase-related enzymes tulad ng pepsin, trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - Ikakapit amide bono. Mga halimbawa: .. Arginase, urease, glutaminase atbp Maraming amidase enzymes ay matatagpuan sa ornithine ikot.

4. Lyases - enzymes para sa mga pag-andar na katulad ng hydrolases, gayunpaman sa cleavage ng kawing molecule hindi natupok tubig. Enzymes ng klase na ito ay laging may isang bahagi ng di-protina bahaging ito, halimbawa, sa anyo ng mga bitamina B1 at B6.

a) decarboxylase. Ang mga enzymes kumilos sa C-C bond. Halimbawa ay glutamic acid decarboxylase o pyruvate decarboxylase.

b) hydratase at dehydratase - enzymes na catalyze ang cleavage ng C-O bono.

c) Ang amidine-lyases - pagsira C-N bond. Halimbawa: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyase. Ang ganitong mga enzymes ay karaniwang dumidikit isang pospeyt grupo mula sa isang substrate materyal. EXAMPLE: adenylyl cyclase.

Biochemistry ng mga enzymes batay sa kanilang mga istraktura

Ang kakayahan ng bawat enzyme ay tinutukoy ng mga indibidwal, lamang ang kanyang taglay na istraktura. Anumang enzyme - ay pangunahing protina, at kaayusan nito at ang mga antas ng natitiklop na play ng isang mahalaga papel sa pagtukoy nito function.

Ang bawat biocatalyst ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagkakaroon ng mga aktibong center, na kung saan, sa pagliko, ay nahahati sa ilang mga natatanging mga functional lugar:

1) Catalytic Center - isang espesyal na rehiyon ng protina, na kung saan ang enzyme pagsunod sa substrate. Depende sa mga tulad ng mga protina Molekyul catalytic center ay maaaring tumagal ng iba't-ibang mga form, na dapat tumutugma sa substrate pati na rin ng lock at key. Tulad ng isang komplikadong istraktura ay nagpapaliwanag kung bakit ang mga enzyme protina ay nasa tertiary o quaternary estado.

2) Adsorption Center - ay nagsisilbi bilang isang "holder". Dito, una sa lahat ng komunikasyon ay tumatagal ng lugar sa pagitan ng enzyme Molekyul at ang substrate Molekyul. Gayunman, ang koneksyon na bumubuo ng adsorption center, napaka-mahina, at sa gayon ay ang catalytic reaksyon ay baligtaran sa yugtong ito.

3) allosteric centers ay maaaring matatagpuan sa mga aktibong center, at sa kabuuan ang buong ibabaw ng enzyme. Ang kanilang mga pag-andar - regulasyon ng enzyme. Regulasyon ay tumatagal ng lugar sa pamamagitan ng mga molecule inhibitors at activators molecules.

Ang activator protina na nagbubuklod sa mga enzyme Molekyul, mapabilis ang operasyon nito. Inhibitors, sa salungat, pagbawalan catalytic aktibidad, at ito ay maaaring mangyari sa dalawang paraan: alinman sa Molekyul binds sa allosteric center rehiyon ng aktibong sentro ng enzyme (mapagkumpitensya pagsugpo) o ito ay naka-attach sa ibang rehiyon ng protina (noncompetitive pagsugpo). Competitive pagsugpo ay itinuturing na mas epektibo. Pagkatapos kaya closed space para sa substrate nagbubuklod sa mga enzyme, at ang prosesong ito ay posible lamang sa kaso ng halos kumpletong pagkakaisa ng mga inhibitor Molekyul at bumuo ng isang aktibong center.

Enzyme madalas ay hindi binubuo ng amino acids, ngunit din ng iba pang mga organic at tulagay sangkap. Alinsunod dito, nakahiwalay apoenzyme - proteinaceous bahaging coenzyme - organic moiety at cofactor - tulagay bahagi. Coenzyme maaaring katawanin ulgevodami, taba, nucleic acids, bitamina. Kaugnay nito, ang mga co-factor - ay madalas na pagsuporta ng ions metal. Enzyme aktibidad ay natutukoy sa pamamagitan ng kaayusan nito: Karagdagang sangkap na kasama sa komposisyon, baguhin catalytic properties. Iba't-ibang uri ng mga enzymes - ay ang resulta ng isang kumbinasyon ng lahat ng mga salik na ito bumuo ng isang complex.

Regulasyon ng mga gawain ng mga enzymes

Enzymes tulad ng biologically aktibong sangkap ay hindi palaging kinakailangan para sa katawan. Biochemistry ng mga enzymes ay upang sila'y sa kaso ng labis na katalisis pinsala buhay na selula. Upang maiwasan ang mapanganib na mga epekto sa katawan ng enzymes na kinakailangan upang kahit papaano ay pangalagaan ang kanilang mga trabaho.

T. Upang. Enzymes ay mga protina sa kalikasan, sila ay madaling nawasak sa mataas na temperatura. denaturation proseso ay nababaligtad, ngunit maaari itong makabuluhang makakaapekto sa mga sangkap.

pH din gumaganap ng isang mahalagang papel sa regulasyon. Maximum enzyme aktibidad ay karaniwang siniyasat sa neutral PH (7,0-7,2). Gayundin ay may enzymes na gumagana lamang sa ilalim ng acidic kondisyon o lamang sa alkalina. Kaya, sa cellular lysosomes pinananatili mababang ph, kung saan ang pinakamataas na aktibidad ng hydrolytic enzymes. Kung sakaling may di-sinasadyang contact na may sa cytoplasma kung saan ang kapaligiran ay mas malapit sa neutral, ang kanilang mga aktibidad ay bumaba. Ang ganitong mga proteksyon mula sa "samopoedaniya" ay batay sa mga tampok ng hydrolase.

Ito ay nagkakahalaga mentioning tungkol sa kahalagahan ng coenzyme at cofactor sa komposisyon ng enzymes. Ang pagkakaroon ng mga bitamina o metal ions makabuluhang nakakaapekto sa paggana ng ilang mga tiyak na enzymes.

Mga katawagan ng mga enzymes

Ang lahat ng mga enzymes ng katawan ay tinatawag ayon sa kanilang pagmamay-ari ng alinman sa mga klase, pati na rin ang substrate sa kung saan sila umepekto. Minsan ang systematic nomenclature ginamit hindi isa ngunit dalawang ng substrate sa pamagat.

Mga halimbawa ng mga pangalan ng ilang mga enzymes:

  1. Atay enzymes: lactate degidrogen aza-glutamate-aza-degidrogen.
  2. Buong systematic pangalan ng enzyme: lactate + NAD-aza -oksidoredukt.

Mapangalagaan at walang kuwenta mga pangalan, na hindi sumusunod sa mga patakaran ng mga katawagan. Halimbawa ay digestive enzymes: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

Ang proseso ng synthesis ng mga enzymes

Ang function ng mga enzymes ay natutukoy kahit na sa genetic na antas. Dahil ang Molekyul ay sa pamamagitan ng at malalaking -. Protein, at ang synthesis ay eksaktong kapareho ng proseso ng transcription at pagsasalin.

Synthesis enzymes ay nangyayari tulad ng sumusunod. Sa una, DNA basahin ang impormasyon tungkol sa ang nais na ensaym upang bumuo ng mRNA. Messenger RNA encodes ang lahat ng amino acids na bahagi ng enzyme. Ang mga regulasyon ng enzymes ay maaari ring maganap sa antas ng DNA, kung ang produkto ng reaksyon catalyzed sapat na gene transcription hinto at sa kabaligtaran, kung mayroong isang pangangailangan sa produkto, pagiging aktibo sa proseso transcription.

Sa sandaling ang mRNA ay inilabas sa saytoplasm, ang sumunod na baitang - nagbo-broadcast. Sa ribosome endoplasmic reticulum synthesize pangunahing chain na binubuo ng amino acids na naka-link sa pamamagitan ng peptide. Gayunman, ang mga protina Molekyul sa pangunahing istraktura ay hindi pa maaaring magsagawa ng kanyang mga enzymatic function.

Ang enzyme aktibidad ay nakasalalay sa istruktura protina. Same EPS protina nangyayari twisting, at dahil doon na bumubuo ng unang pangalawang at pagkatapos ay tersiyaryo istraktura. Ang synthesis ng ilang mga enzymes ay tumigil sa yugtong ito, ngunit upang mapahusay ang katalista na aktibidad ay madalas na kinakailangan attachment at cofactor coenzyme.

Sa ilang mga lugar ng endoplasmic reticulum ay naka-attach organic bahagi ng enzyme: sugars, nucleic acids, taba at bitamina. Ang ilang mga enzymes ay hindi maaaring gumana nang walang ang presensya ng coenzyme.

Cofactor ay gumaganap ng isang mahalaga papel sa pagbuo ng quaternary istraktura ng protina. Ang ilan sa mga function ng mga enzymes ay magagamit lamang kapag ang protina domain organisasyon. Samakatuwid ito ay napakahalaga para sa kanilang presensya quaternary istraktura kung saan ang isang pagkonekta link sa pagitan ng maramihang mga globules protina ay isang metal Ion.

Maraming mga paraan ng enzymes

May mga sitwasyon kapag ito ay kinakailangan ang pagkakaroon ng ilang mga enzymes na catalyze ang parehong reaksyon, ngunit naiiba mula sa bawat isa sa ilang kadahilanan. Halimbawa, ang enzyme ay maaaring gumana sa 20 degrees, ngunit sa 0 degrees, hindi siya ay magagawang upang maisagawa ang kanyang function. Ano ang dapat gawin sa ganitong sitwasyon, ang buhay na katawan sa mababang temperatura?

Ang problemang ito ay madaling malutas sa pamamagitan ng pagkakaroon ng ilang mga enzymes na catalyze ang parehong reaksyon, ngunit sa iba't ibang mga kondisyon ng pagtatrabaho. Mayroong dalawang uri ng mga maraming mga paraan ng enzymes:

  1. Isoenzymes. Ang ganitong mga protina ay naka-encode sa pamamagitan ng iba't ibang mga gene, sila ay binubuo ng iba't-ibang amino acids, ngunit catalyze ang parehong reaksyon.
  2. True maramihang mga form. Ang mga protina ay na-transcribe na mula sa parehong gene, ngunit nangyayari sa ribosome pagbabago peptides. Sa output produce ilang mga paraan ng ang parehong enzyme.

Bilang isang resulta, maraming mga paraan ng ang unang uri ay nabuo sa genetic na antas, kapag ang pangalawang - sa post-translational.

Kahulugan enzymes

Ang paggamit ng mga enzymes sa medisina ay dumating down sa ang isyu ng mga bagong gamot, bilang bahagi ng kung saan ang mga sangkap ay nasa tamang dami. Ang mga siyentipiko ay hindi pa natagpuan ng isang paraan upang pasiglahin ang pagbubuo ng mga nawawalang mga enzymes sa katawan, ngunit ngayon ay malawak na ipinamamahagi sa mga gamot na maaaring gumawa ng up para sa tagal ng kanilang mga dehado.

Iba't-ibang mga enzymes sa isang cell upang catalyze malaking bilang ng mga reaksyon na may kaugnayan sa pagpapanatili ng buhay. Ang isa sa mga kinatawan ay enizmov nucleases pangkat: endonuclease at exonuclease. Ang kanilang mga trabaho ay upang mapanatili ang isang pare-pareho ang antas ng nucleic acids sa isang cell, pag-aalis ng mga nasirang DNA at RNA.

Huwag kalimutan ang tungkol sa mga kababalaghan ng pamumuo ng dugo. Bilang isang epektibong sukatan ng proteksyon, ang proseso ay kinokontrol ng isang bilang ng mga enzymes. Chief kasama ng mga ito ay thrombin, na nagpalit aktibo protina fibrinogen sa fibrin aktibo. Nito thread lumilikha ng isang uri ng network na occludes mga sasakyang-dagat na pinsala site, at dahil doon pumipigil sa labis na pagkawala ng dugo.

Enzymes ay ginagamit sa winemaking, paggawa ng serbesa, produksyon ng maraming mga produkto ng pagawaan ng gatas. Para sa alak mula sa asukal lebadura ay maaaring gamitin, gayunpaman, para sa matagumpay na pangyayari ng proseso na ito at i-extract ng sapat lamang.

Kagiliw-giliw na mga katotohanan tungkol sa kung aling hindi mo alam

- Ang lahat ng katawan ni enzymes ay may isang malaking mass - 5,000 hanggang 1,000,000 Da. Ito ay dahil sa ang presensya ng protina sa Molekyul. Para sa mga paghahambing, ang molecular timbang ng asukal - 180 Oo, at carbon dioxide - isang kabuuang 44 Oo.

- Upang petsa, binuksan ng higit sa 2000 mga enzyme na natagpuan sa mga cell ng iba't-ibang mga organismo. Gayunman, karamihan ng mga sangkap ay hindi pa rin ganap na naiintindihan.

- Enzyme aktibidad ay ginagamit para sa pagkuha ng epektibong washing powders. Dito, enzymes matupad ang parehong papel bilang sa katawan: sila masira organic matter, at sa property na ito ay nakakatulong upang spot labanan. Ito ay inirerekumenda na gumamit ng tulad ng isang detergent sa isang temperatura ng hindi mas mataas kaysa sa 50 degrees, kung hindi, maaari itong pumunta sa proseso denaturation.

- Ayon sa mga istatistika, 20% ng mga tao sa buong mundo magdusa mula sa kakulangan ng alinman sa mga enzymes.

- Tungkol sa mga katangian ng mga enzymes na kilala para sa isang mahabang panahon, ngunit lamang sa 1897, ang mga tao na natanto na hindi lebadura, at isang Extract mula sa kanilang mga cell ay maaaring gamitin para sa pagbuburo ng asukal sa alak.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 tl.unansea.com. Theme powered by WordPress.